Alpha-1-Antitrypsin

Alpha-1-Antitrypsin (AAT) ist ein Protein, welches im Serum gemessen werden kann, und dessen Mangel zu schwerwiegenden Erkrankungen der Lungen und der Leber führt. Es hemmt verschiedene Eiweiß spaltende Enzyme (Proteasen), so auch Trypsin und die Elastase von Granulozyten; es funktioniert nicht nur als ein Antitrypsin, sondern als ein eine Antiprotease mit breiterer Wirksamkeit.


→ Auf facebook informieren wir Sie über Neues auf unseren Seiten!
→ Verstehen und verwalten Sie Ihre Laborwerte mit der Labor-App Blutwerte PRO!


AAT ist ein Glykoprotein mit dem Molekulargewicht von 52 kDa. Es wird überwiegend in der Leber produziert. Es wird vom SERPINA1-Gen kodiert. Inzwischen wurden mehr als 100 Allele gefunden. Bei einem Mangel an Proteaseaktivität ist eine genaue Gendiagnostik möglich. In den meisten Fällen sind die klinischen Manifestationen eines Alpha-1-Antitrypsinmangels mit der Homozygotie PIZZ (p.Glu366Lys; p.Glu366Lys (p.Glu342Lys; p.Glu342Lys)) oder PISZ (p.Glu288Val; p.Glu366Lys (p.Glu264Val; p.Glu342Lys) assoziiert. 1) 2016 Nov 18;20:64-67. doi: 10.1016/j.rmcr.2016.11.008.

Die Konzentration im Serum beträgt zwischen 0,9 und 2,0 g / l (17-39 μmol / l). 2) 2014 Oct;31(8):729-45. doi: 10.1016/j.rmr.2014.06.001.

Alpha-1-Antitrypsin gehört zu den Akute-Phase-Proteinen und läuft in der Elektrophorese im Alpha-1-Peak. Eine Erniedrigung dieses Peaks weist auf einen AAT-Mangel hin.

AAT-Mangel

Ein Mangel an AAT ist eine seltene Erbkrankheit, die durch Mutationen im SERPINA1-Gen verursacht ist.

Bei ihr wird die Elastase der weißen Blutkörperchen (Leukozyten) in der Lunge nicht angemessen gehemmt und wirkt ständig übermäßig. Das gegenregulatorische Prinzip fehlt. Daher kommt es auf die Dauer zu einer Zerstörung von Lungengewebe, und es bildet sich ein frühzeitiges Lungenemphysem. Wenn AAT von außen zugeführt wird, so kann ganz entsprechend die Bildung solch eines solchen Emphysems verhindert werden.

Zum AAT-Mangel siehe hier.

Verweise


Autor der Seite ist Prof. Dr. Hans-Peter Buscher (siehe Impressum).



Literatur   [ + ]

1. 2016 Nov 18;20:64-67. doi: 10.1016/j.rmcr.2016.11.008.
2. 2014 Oct;31(8):729-45. doi: 10.1016/j.rmr.2014.06.001.