[vc_row][vc_column][vc_column_text]Aminosäuren (AS) sind die Grundbausteine aller Eiweiße (proteinogene AS). Zudem kommen sie als wichtige Zwischen- oder Endprodukte auch anderer Stoffwechselprozesse vor (nicht-proteinogene AS).
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Inhaltsverzeichnis
Struktur
Das erste C-Atom gehört zur Carboxylgruppe (COOH), das zweite trägt bei Alpha-Aminosäuren die Aminogruppe (NH2-Gruppe), bei den Beta-AS ist es das dritte C-Atom, bei den Gamma-AS das vierte, usw..
Das die Aminogruppe tragende C-Atom ist ein asymmetrisches Kohlenstoffatom; je nach Anordnung der Seitengruppen existieren 2 „Enantiomere“, eine D- und eine L-Form (Unterschied wie der von rechtem und linkem Handschuh); nur eine der beiden, nämlich die L-Form, kommt biologisch vor.
Die Seitengruppe am asymmetrischen C-Atom (-R) kann sehr unterschiedlich sein, beispielsweise aliphatisch (wie bei Ala, Gly, Ile, Leu, Met, Pro, Val) oder aromatisch (wie bei His, Phe, Trp, Tyr); sie kann Schwefel enthalten (wie bei Cys und Met) (Abkürzungen s.u.).
Wichtige Merkmale
Aminosäuren liegen bei neutralem pH als Zwitterionen vor; ihre Carboxylgruppe ist dissoziiert (COO-) und die Aminogruppe protoniert (NH3+). Arginin, Lysin und Histidin liegen wegen der basischen Reaktion der Seitengruppe R in biologischem Milieu als basische AS vor; sauer sind dagegen Asparaginsäure und Glutaminsäure.
Die meisten AS können im menschlichen Körper selbst gebildet werden; sie werden als nicht-essenzielle AS bezeichnet. Einige AS dagegen müssen über die Nahrung zugeführt werden, sie werden als essenzielle Aminosäuren bezeichnet.
In Eiweißen vorkommende Aminosäuren
Alle in Eiweißen vorkommenden AS sind Alpha-AS in ihrer L-Form; d. h. sie tragen ihre Aminogruppe (-NH2) ausschließlich am 2. Kohlenstoff (C2, hinter der Carboxylgruppe -COOH), an dem zudem unterschiedliche „Reste“ (-R) hängen. Ihre allgemeine Formel ist damit R-CHNH2-COOH. Die einfachste Aminosäure ist Alanin, welches als -R eine CH3-Gruppe trägt.
Die einzelnen für die Eiweißsynthese wichtigen Aminosäuren
Die einzelnen AS von biologischer Bedeutung für die Eiweißsynthese sind (nach Häufigkeit):
- Alanin (Ala)
- Glycin (Gly)
- Leucin (Leu)
- Serin (Ser)
- Lysin (Lys)
- Valin (Val)
- Glutaminsäure (Glu)
- Threonin (Thr)
- Asparaginsäure (Asp)
- Prolin (Pro)
- Arginin (Arg)
- Isoleucin (Ile)
- Asparagin (Asn)
- Glutamin (Gln)
- Tyrosin (Tyr)
- Phenylalanin (Phe)
- Cystein (Cys)
- Histidin (His)
- Methionin (Met)
- Tryptophan (Trp)
Von ihnen werden Phe, Leu, Met, Lys, Ile, Val, Thr, Trp, His und Cys als essenziell bezeichnet, da sie im Menschen nicht selbst synthetisiert werden können (siehe hier).
Nicht in Eiweißen vorkommende biologische Aminosäuren
Beta- und Gamma-AS kommen in Eiweißen nicht vor, können dagegen anderswo im Stoffwechsel eine Rolle spielen. Beispiele sind:
- Beta-Alanin: entsteht beim Abbau von Nukleinsäuren und ist in Pantothensäure und Coenzym A enthalten,
- GABA (Gamma-Aminobuttersäure): entsteht aus Glutamin und ist ein hemmender Überträgerstoff (Inhibitor) im Zentralnervensystem.
- L-DOPA: wird aus der Aminosäure Tyrosin gebildet wird und stellt eine Vorstufe bei der Bildung von Adrenalin, Noradrenalin und Dopamin dar.
- Thyroxin (Trijodthyronin, T4): ist ein Hormon der Schilddrüse.
Verweise
Autor der Seite ist Prof. Dr. Hans-Peter Buscher (siehe Impressum).
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