Peptide und Proteine: Basics

Allgemeines

Peptide und Proteine bestehen im Wesentlichen aus den gleichen Bausteinen, den Aminosäuren, aber unterscheiden sich in der Länge und Komplexität der Aminosäureketten. Peptide können als Vorstufen für die Bildung von Proteinen dienen, indem sie durch spezielle Enzyme und besondere Zellorganelle verlängert und/oder zu mehreren Peptidsträngen aneinander gelegt werden.

Aufbau aus Aminosäuren

Die Struktur eines Peptids oder Proteins, die durch die Abfolge der Aminosäuren bestimmt wird, bestimmt seine Funktion. Ihre dreidimensionale Form ist entscheidend für die Interaktionen mit anderen Molekülen und die Erfüllung ihrer spezifischen Aufgabe.

1. Aminosäuren: Aminosäuren sind organische Verbindungen, die die Bausteine von Proteinen sind. Sie bestehen aus einer Aminogruppe (-NH2), einer Carboxylgruppe (-COOH) und einer variablen sogenannten R-Gruppe. Es gibt 20 verschiedene Aminosäuren, die in unterschiedlichen Kombinationen und Reihenfolgen die Vielfalt der Proteine bestimmen.
   → Aminosäuren
2. Peptide: Peptide sind kurze Ketten von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Eine Peptidbindung entsteht durch eine chemische Reaktion, bei der die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe einer anderen Aminosäure reagiert und Wasser abgespalten wird. Die Peptidbindung bildet eine stabile Verbindung zwischen den Aminosäuren und ermöglicht die Bildung von Peptidketten. Peptide können aus nur zwei Aminosäuren (Dipeptid) oder aus mehreren Aminosäuren (Polypeptid) bestehen.
3. Proteine: Proteine sind längere Ketten von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Sie sind große und komplexe Moleküle, die eine Vielzahl von Funktionen in lebenden Organismen erfüllen. Proteine sind für die Struktur, Funktion und Regulation von Zellen und Geweben von entscheidender Bedeutung. Sie können Enzyme sein, die biochemische Reaktionen katalysieren, oder strukturelle Proteine, die die Zellarchitektur aufrechterhalten. Proteine können auch als Transportmoleküle, Hormone oder Antikörper fungieren und viele weitere Aufgaben im Organismus übernehmen.

Wie Proteine entstehen

Der Weg von der genetischen Information zur Bildung eines Proteins in einer tierischen Zelle wird als das zentrale Dogma der Molekularbiologie bezeichnet und besteht aus zwei Hauptprozessen: Transkription und Translation. Hier werden die Prozesse in vereinfachter Form dargestellt.

1. Transkription: Die genetische Information liegt im Zellkern in Form von DNA vor. Bei der Transkription wird eine Kopie dieser genetischen Information in Form von RNA (Ribonukleinsäure) erstellt. Der Prozess beginnt, wenn ein bestimmtes Gen aktiviert wird. Dabei wird die DNA-Doppelhelix in diesem Bereich entwunden und die RNA-Polymerase, ein Enzym, bindet an die DNA und synthetisiert eine komplementäre RNA-Sequenz. Diese RNA wird als Messenger-RNA (mRNA) bezeichnet. Die mRNA enthält die genetische Information für die Synthese eines spezifischen Proteins.
2. Translation: Die mRNA verlässt den Zellkern und bindet an Ribosomen, die sich im Zytoplasma befinden. Dort findet die Translation statt. Bei der Translation wird die genetische Information in der mRNA in eine Aminosäuresequenz, die für das zu bildende Protein codiert, umgewandelt. Die Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine. Die Translation erfolgt in drei Schritten: Initiation, Elongation und Termination.

• Initiation: Eine spezifische Startsequenz auf der mRNA (AUG-Codon) bindet an das Ribosom. An dieser Stelle beginnt die Synthese des Proteins.
• Elongation: Das Ribosom bewegt sich entlang der mRNA und liest den Strang Codon für Codon ab. An jedem Codon bindet eine passende Transfer-RNA (tRNA), die die entsprechende Aminosäure trägt. Die Aminosäuren werden miteinander verknüpft und die Proteinsequenz wächst.
• Termination: Die Translation endet, wenn das Ribosom ein Stoppcodon auf der mRNA erreicht. An dieser Stelle wird das Protein freigesetzt.

Beide Vorgänge, die Transskription und die Translation müssen mit hoher Präzision ablaufen, Denn eine Fehlübertragung kann zum Funktionsverlust des Proteins führen. (1)Trends Cell Biol. 2020 Aug;30(8):606-618. DOI: 10.1016/j.tcb.2020.04.008

Nach der Translation können die neu synthetisierten Proteine verschiedene Funktionen innerhalb und außerhalb der Zelle übernehmen. Sie können strukturelle Aufgaben erfüllen, als Enzyme, Botenstoffe, Hormone, Membranrezeptoren oder Transportproteine im Blut (z. B. für Hormone, Fette oder schlecht wasserlösliche Stoffwechselprodukte) fungieren und in viele weitere Prozesse involviert sein.

Räumliche Strukturen

Peptide und Proteine haben eine komplexe räumliche Struktur, die ihre Funktion bestimmt. Es gibt drei Hauptebenen der Proteinstruktur: die primäre, die sekundäre und die tertiäre Struktur, und in einigen Fällen auch eine quartäre Struktur.

1. Primäre Struktur: Die Primärstruktur eines Proteins bezieht sich auf die lineare Abfolge der Aminosäuren in der Proteinsequenz. Es ist die spezifische Reihenfolge, in der die Aminosäuren durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Die primäre Struktur wird durch die DNA-Sequenz im Genom codiert und ist ein entscheidender Faktor für die räumliche Struktur und die Funktion des Proteins.
2. Sekundäre Struktur: Die Sekundärstruktur bezieht sich auf die räumliche Anordnung kleiner struktureller Motive innerhalb eines Proteins, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Aminosäuren stabilisiert werden. Die beiden häufigsten sekundären Strukturen sind die alpha-Helix und das beta-Faltblatt. In der alpha-Helix windet sich die Proteinsequenz um eine imaginäre Achse, während im beta-Faltblatt die Aminosäuren in ausgedehnten Strängen liegen, die sich hin und her falten.
3. Tertiäre Struktur: Die Tertiärstruktur beschreibt die dreidimensionale Faltung eines einzelnen Proteinmoleküls. Sie entsteht durch verschiedene Arten von chemischen Bindungen und Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren, wie beispielsweise Wasserstoffbrückenbindungen, ionische Wechselwirkungen, Van-der-Waals-Kräfte und Disulfidbrücken. Die tertiäre Struktur gibt einem Protein seine spezifische Form und ermöglicht es ihm, seine Funktion zu erfüllen.
4. Quartäre Struktur: Einige Proteine bestehen aus mehreren Untereinheiten, die sich zu einer funktionellen Einheit zusammenschließen. Diese Anordnung wird als Quartärstruktur bezeichnet. Die Untereinheiten können identisch sein (homomer) oder unterschiedlich (heteromer). Die quartäre Struktur wird durch Wechselwirkungen zwischen den Untereinheiten stabilisiert, wie zum Beispiel durch hydrophobe Wechselwirkungen, ionische Bindungen und Van-der-Waals-Kräfte.

Chaperone

Die räumliche Struktur eines Proteins ist von entscheidender Bedeutung für seine Funktion, da sie seine Wechselwirkungen mit anderen Molekülen, wie Substraten, Liganden oder anderen Proteinen, ermöglicht. Eine Störung oder Veränderung der Struktur eines Polypeptids oder Proteins kann zu einem Funktionsverlust und zu Krankheiten führen.

Die räumliche Struktur wiederum hängt von der dreidimensionalen Faltung der Peptidstränge ab. Die Proteinfaltung, die nach der Translation (s. o.) entsteht, wird daher durch ein Netzwerk von Hilfsproteinen (Chaperone) eng überwacht und reguliert (Chaperon-Kaskade). Eine Fehlfaltung ist Ursache zahlreicher degenerativer Erkrankungen. Im Zytosol kooperieren verschiedene Chaperone, die für die Bildung einer stabilen Sekundär-,Tertiär- und Quartärstruktur unerlässlich sind. (2)Trends Cell Biol. 2019 Feb;29(2):164-177. doi: 10.1016/j.tcb.2018.10.004 Es werden inzwischen Krankheiten, die auf Fehlfaltungen von Proteinen beruhen (einige neuromuskuläre degenerative Erkrankungen) zu „Chaperonopathien“ zusammengefasst. (3)Free Neuropathol. 2023 Feb 27;4:4-2. doi: 10.17879/freeneuropathology-2023-4682

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Verweise

• Die Zelle: Basics
• Aminosäuren
• Stoffwechselkrankheiten
• Organe des Körpers

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