Proteine

Proteine sind Eiweiße, die aus Aminosäuren zusammengesetzt sind und vielfältige Funktionen erfüllen. Sie sind im Körper erforderlich für den Transport von Molekülen im Blut, für die Zellstruktur, als Rezeptoren, Enzyme, Stoffwechselregulatoren, Hormone, Entzündungsvermittler, Immunglobuline oder Gerinnungsfaktoren. Ihre Struktur und Funktion ist genetisch festelegt; genetische oder epigenetische Anomalien können zu Krankheiten oder zur Lebensunfähigkeit fürhren.


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Aufbau

Eiweiße des Körpers bestehen aus einer oder mehreren Polypeptidketten (Ketten aus Aminosäuren) mit definierter Aminosäuresequenz (Primärstruktur). Sie sind Makromoleküle, deren Funktion von ihrer räumlichen Struktur abhängt. Eine Erhitzung, die ihre Struktur zerstört (Denaturierung), zerstört auch ihre Funktion. Die Faltung der Polypeptidketten zu ihrer räumlichen Struktur geschieht in wässriger Umgebung in gewissem Maße automatisch (Sekundärstruktur); sie wird durch Wasserstoffbrücken oder im Fall von speziellen Faltungen (Tertiärstruktur) enzymatisch durch Disulfidbrücken stabilisiert. Bei manchen hochkomplexen Proteinen, die aus mehreren Polypeptidketten bestehen können, erfolgt die Bildung der funktionell erforderlichen räumlichen Struktur (Quartärstruktur) jedoch darüber hinaus durch eine Hilfestellung durch Chaperone. Dies ist i.d.R. dann erforderlich, wenn es um einen Proteinkomplex mit besonderer Funktion geht, z. B. als Rezeptor, Transporter oder Enzym.

Bezeichnungen

  • Proteine werden aus Aminosäuren aufgebaut, die aus einer oder mehreren Polypeptidketten aufgebaut sind.
  • Peptide / Oligo- und Polypeptide sind kurze oder längere Aminosäurensequenzen. Beispiel eines kurzen Peptids ist das Melanozyten stimulierende Hormon der Hypophyse, das MSH, das aus 13 Aminosäuren besteht. Lange Polypeptidketten von über 20-30 Aminosäuren werden als Eiweiße (Proteine) bezeichnet. In den Peptiden liegen die Aminosäuren durch “Peptidbindungen” miteinander verbunden vor. Die Reihenfolge der Aminosäuren (Aminosäuresequenz) in den verschiedenen Eiweißen des Körpers ist genetisch festgelegt, wobei der genetische Code 20 Aminosäuren unterscheidet.
  • Proteide sind Eiweiße, die zusätzliche Bestandteile enthalten (Beispiel Hämoglobin: es enthält neben einem Globinanteil zusätzlich Häm mit Eisen).

Aminosäuren

Aminosäuren sind die Bausteine der Eiweiße. Einige Aminosäuren können vom Körper selbst synthetisiert werden, andere dagegen nicht, sie sind “essenziell” und müssen über die Nahrung zugeführt werden.
Essenzielle Aminosäuren (nicht vom Körper selbst synthetisierbar) sind Leucin, Isoleucin, Lysin, Methionin, Valin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan, Arginin, Histidin.
• Nicht-essenzielle Aminosäuren sind: Alanin, Asparaginsäure, Cystein, Glutaminsäure, Prolin, Hydroxyprolin, Glycin, Serin, Tyrosin.

→ Mehr zu den Aminosäuren siehe hier.

Eiweißverdauung

Proteine des Körpers werden aus Aminosäuren aufgebaut, die über Nahrungsproteine aufgenommen werden. Einige Proteinbausteine, die nicht essenziellen Aminosäuren, kann der Körper zusätzlich aus Stoffwechselprodukten selbst herstellen. Eiweißquellen in der Nahrung sind vor allem Fleisch, Fisch, Milch, Käse und Ei. Auch Pflanzen sind Eiweißquellen; besonders eiweißreich sind Hülsenfrüchte, wie Linsen, Bohnen oder Soja.

Die Verdauung von Eiweiß der Nahrung erfolgt durch Enzyme

Die Eiweißspaltprodukte werden im Dünndarm resorbiert und über das Pfortaderblut zur Leber transportiert, wo sie für den Aufbau- und den Energiestoffwechsel verwendet werden.

→ Mehr zur Eiweißverdauung siehe hier.

Proteine des Bluts

Die Zusammensetzung der Eiweiße des Bluts gibt Auskunft über Krankheiten. Bei einem Gesamtprotein im Plasma von etwa 7g pro 100 ml sind sie zusammengesetzt aus Albumin (60%) und verschiedenen Globulinen (Alpa-1-, Alpha-2-, Beta- und Gammaglobuline). Von ihrer Funktion her sind es vorwiegend Proteine, die zum onkotischen Druck des Bluts beitragen (Albumin), die Transportfunktion für kleine wenig wasserlösliche Moleküle, wie Steroidhormone, ausüben (auch für einige Medikamente), Gerinnungsfaktoren und Immunglobuline (IgA, IgM, IgG) zur Infektionsabwehr.

  • 3,5 – 5,0 g/dl (55%) Albumin für osmotischen Druck und den Transport von wasserunlöslichen Molekülen
  • 2,0-2,5 g/dl (40%) Globuline (alpha 1-, alpha 2, beta- und gamma-Globuline) für immunologische Abwehr und Entzündungsvermittlung
  • 0,2-0,5 g/dl (7%) Fibrinogen für Blutgerinnung, weitere Gerinnungsfaktoren in niedriger Konzentration von <1%
  • <1% regulatorische Proteine

Elektrophorese

Die Elektrophorese der Bluteiweißkörper ist eine diagnostische Methode, die es erlaubt, Bluteiweiße zu differenzieren. Sie beruht auf der Eigenschaft der verschiedenen Eiweißkörper, im elektrischen Feld unterschiedlich schnell zu wandern. Schnell wandert beispielsweise Albumin, langsam wandern die Gamma-Globuline, zu denen auch die Antikörper zählen. Viele Entzündungsindikatoren wandern im Alpha-Globulinbereich. Da die Bluteiweißkörper bei bestimmten Krankheiten in unterschiedlicher Konzentration vorliegen, lässt sich die Elektrophorese zu ihrer Diagnostik heranziehen.

→ Zur Elektrophorese siehe hier.

Verweise