Glutathion-S-Transferase

Artikel aktualisiert am 31. Mai 2019

Die Glutathion-S-Transferase (GST) ist ein Enzym, das für Entgiftungsprozesse der Zellen bedeutsam ist und in den Zellen in hoher Konzentration vorkommt. Sie überträgt Glutathion (GSH) auf ein anderes Molekül („Konjugation“) , das dadurch wasserlöslich wird. So werden peroxidierte Fette konjugiert und ebenso manche Medikamente.

Zudem übt die GSH-Transferase eine regulierende Funktion beim Zellwachstum und der Apoptose aus. Es ist an der Therapieresistenz einiger Tumore beteiligt. (1) 2018 Nov 28;19(12). pii: E3785. doi: 10.3390/ijms19123785.

Es gibt verschiedene Abarten der Glutathion-S-Transferase (Isoenzyme) und eine Unzahl vom Substraten, die mit GSH konjugiert werden können.

Die Klasse der Alpha-GSH-Transferasen sind beim Menschen von diagnostischer Bedeutung.


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Bedeutung und diagnostische Aussage

Erhöhte Werte der Alpha-GST im Serum zeigen eine Permeabilitätsstörung von Zellen an. Der Nachweis ist wegen des geringeren Molekulargewichts (MG 56000 Dalton) sensitiver als durch die Transaminasen (MG ca. 147000 Dalton).

Das Enzym stammt aus Zytoplasma der Hepatozyten und ist dort in hoher Konzentration vorhanden (2-5% des Gesamtproteins der Zellen).

Die Alpha-Glutathion-S-Transferase wird zur Diagnostik von Lebererkrankungen benutzt, speziell von akuten Schädigungen durch toxische Einflüsse, Anoxie oder virale Infektionen.

Bei der Beurteilung der Werte müssen die in-vivo-Halbwertszeiten berücksichtigt werden. Dieser Marker besitzt eine besonders kurze Halbwertszeit (90 Minuten) (i.G. zu AST 17 h und für ALT 47 h), und reagiert zudem sehr sensitiv, da er i.G. zur GOT (AST) leberspezifisch ist und die Leberzellen bereits bei geringer ausgeprägten Schädigungen verlässt als die Transaminasen.

Besonderheit

Das Isoenzym GSTP1 wird nicht überwiegend in der Leber sondern in Herz, Lunge und Gehirn und zudem in manchen Tumoren gebildet. Ein Anstieg kann ein Krebsgeschehen anzeigen.

Verweise

 


Autor der Seite ist Prof. Dr. Hans-Peter Buscher (siehe Impressum).


 

Literatur

Literatur
1 2018 Nov 28;19(12). pii: E3785. doi: 10.3390/ijms19123785.